Биохимия

Страница
3

ингибиторы

ферментов

Для белков-ферментов характерна высокая степень структурирования

молекулы, благодаря чему возможен катализ химической реакции в

области активного центра и регуляция активности фермента через

взаимодействие эффекторов с аллостерическим центром. Известны

белки-активаторы (апопротеин ) и ингибиторы ( ингибиторы

трипсина из поджелудочной железы, соевых бобов; ингибиторы

протеиназ из яда гадюки, ингибитор химотрипсина из картофеля).

Гормоны

Как правило, белки (м. м. 20-30 кДа), которые содержат небольшие

фрагменты определяющие гормональную активность; относятся к

группе непроникающих в клетку гормонов, на поверхности клеток

взаимодействуют с рецепторами, гормональный эффект реализуется

через внутриклеточные посредники (гормоны гипоталамуса,

гипофиза, поджелудочной железы, паращитовидных желез)

Регуляторные

белки

Гистоны стабилизируют структуру ДНК и регулируют

функционирование генома (проявление матричной активности ДНК

при ослаблении связей с гистонами); гетерогенная группа

негистоновых белков (м. м. 5-200 кДа) участвует в формировании

нуклеосом и взаимодействии с хроматином гормон - рецепторных

комплексов, в регуляции процессов репликации, транскрипции и

трансляции; белки теплового шока (стрессовые белки); G-белки,

регулирующие синтез циклических нуклеотидов; онкобелки и

антионкобелки, определяющие малигнизацию клетки.

Слайд 11

Защитные белки

Антитела (иммуноглобулины) вырабатываются в ответ на введение

антигенов; белки системы свертывания крови; белки системы

комплемента; ферменты обезвреживания ксенобиотиков;

интерфероны, интерлейкины, лизоцим; белки-антифризы рыб;

антивирусные белки растений; антибактериальные белки

Токсические

Высокомолекулярные белковые токсины микроорганизмов и растений

представлены тремя типами белков. Мультимерные дифтерийный

и холерный токсины, токсин шигеллы построены из

одной субъединицы типа А (20, 28 и 32 кДа, соответственно) и пяти

субъединиц типа В (25, 12 и 7,7 кДа, соответственно); субъединицы В

связываются с клеточной поверхностью, а субъединица А проникает

внутрь клетки, где блокирует синтез белков на рибосомах.

Аналогично действуют растительные токсины — рицин, абрин,

модецин, лектин. Энтеротоксин стафилококка или гемолизин

кишечной палочки, встраиваясь в плазматическую мембрану,

образуют в ней поры, через которые теряются важные компоненты

цитоплазмы клеток. Токсины ядов змей представлены малыми

белками — 6,7-7 кДа (примерно 60 аминокислотных остатков).

Токсические пептиды ядов скорпиона, пчелы и осы состоят в

среднем из 45 аминокислотных остатков. Эти токсины связываются с

холинергическими белками и оказывают нейротоксическое

действие.

Слайд 12