Вещества, вступающие в ферментативную реакцию, называются субстратами. В результате ферментативных превращений получаются продукты реакции.
Слайд 15
Строение ферментов
Слайд 16
Строение ферментов
Слайд 17
Реакции и ферменты их катализирующие делят на 6 классов, каждый из которых состоит из 4—13 подклассов: оксидоре
дуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы).
Ферменты называются добавлением суффикса — аза к названию субстрата, на который данный фермент действует. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины; ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; гидролизующис жиры (липос) — липазами; ферменты, гидролизующис белки (протеины) — протеиназам и.
Используются названия для групп ферментов, катализирующих сходные по механизму реакции. Их название строится по принципу — «субстрат-тип реакции». Например, ферменты, которые переносят остаток фосфорной кислоты от АТФ на другую молекулу, называются киназами (глюкокиназа катализирует перенос фосфорильного остатка от АТФ на глюкозу).
Тривиальные названия не показывают механизма действия, но они широко используются. Например, пепсин, трипсин и др.
Международный Совет Биохимиков (IUB) предложил систематическое название и классификацию ферментов по типу и механизму катализируемой реакции.
Слайд 18
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.
Слайд 19
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.
Слайд 20
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.
Величина Km равна концентрации субстрата [S|, при которой половина мест связывания в активном центре фермента заполнена субстратом. Или, Km численно равна концентрации субстрата [S],при которой скорость реакции равна половине максимальной.
Для ряда ферментов установлено, что величина Km близка к концентрации субстрата in vivo.
Величина Km соответствует константе диссоциации фермент-субстратного комплекса (ES), если к1< к2. В этих условиях Km характеризует прочность ES комплекса (аффинность, сродство субстрата к ферменту): высокое значение Km свидетельствует о слабом связывании субстрата с активным центром фермента, низкое значение Km указывает на сильное связывание (высокое сродство субстрата к ферменту)